Индивидуальные учебные работы для студентов


Лабораторная диагностика инфаркта миокарда (дипломная работа)

Использование программы лабораторной диагностики, выявление критериев степени тяжести, контроль эффективности лечения, прогнозирование исхода ИМ, по данным лабораторных тестов, несомненно, внесет дополнительный вклад в повышение эффективности борьбы с этим заболеванием.

В основе программы лабораторной диагностики ИМ лежит исследование активности ферментов сыворотки крови. Именно из-за атеросклеротического повреждения коронарных артерий в них создаются условия для дальнейшего развития облитерирующих тромбов.

Одной из важнейших причин, из-за которых начинается местный внутрикоронарный процесс тромбообразования, является коронароспазм. При развитии коронароспазма происходит разрушение атероматозной бляшки лабораторная диагностика инфаркта миокарда (дипломная работа) в коронарной артерии.

Из разорванной атероматозной бляшки в окружающую кровь поступают тканевые факторы свертывания крови. Это в первую очередь - тканевой тромбопластин. Тромбопластин переводит протромбин в его активную форму - в тромбин. Оставшаяся центральная часть молекулы носит название фибрин-мономера. В дальнейшем происходит полимеризация физрин-мономеров в макромолекулу растворимого фибрина. И наконец, - под влиянием фибриназы фибрин-стабилизирующего фактора системы свертывания кровипроисходит превращение растворимого фибрина в нерастворимый фибрин.

Весь процесс лабораторная диагностика инфаркта миокарда (дипломная работа) начала до образования облитерирующего коронарную артерию тромба занимает от нескольких минут до нескольких часов. Однако, следует подчеркнуть, что в большинстве случаев от разрыва атероматозной бляшки до формирования плотного облитерирующего тромба проходит около 30 - 60 минут.

Именно данный срок и определяет в большинстве случаев тактику ангиохирурга по селективному внутрикоронарному лизированию тромба.

  • Макро-КФК, тип 1 обнаруживается у женщин пожилого возраста и не связан с каким-либо заболеванием;
  • Основой гиперферментемии является также увеличение синтеза ферментов;
  • Этот изоэнзим может обнаруживаться годами;
  • У некоторых больных с тромбоэмболией легочной артерии определяется небольшое, скоропреходящее повышение активности сывороточной КФК и изоферментный профиль ЛДГ, типичный для острого ИМ.

В тех же случаях когда тромб облитерировал коронарную атртерию, то по прошествии 45 минут в зоне кровоснабжения сердечной мышцы этой артерией присходит ишемический некроз. Уже с момента внутрикоронарного тромбообразоования происходит ответная реакция фибринолитической сиситемы человека и начинаются процессы аутолиза этого тромба. Интенсивность этих процессов такова, что у 70 процентов больных через сутки - двое происходит полное разрушение тромба.

Следует отметить, что собственный аутолитический процесс в организме человека медленен, и тромбоз коронарных артерий неуклонно заканчивается некрозом миокарда. С момента развития некроза данная некротическая зона запускает процессы резорбции и паралельно запускает процессы развития соединительной ткани вместо некротизированных масс. Процесс резорбции обычно клинически может проявляться, начиная со вторых суток от развития инфаркта миокарда. Процесс замещения соединительной тканью зоны некроза означает финал патогенеза инфаркта миокарда в виде лабораторная диагностика инфаркта миокарда (дипломная работа) постинфарктного рубца.

Ферменты присутствуют во всех живых клетках. Они катализируют все жизненные процессы. Дыхание и работа сердца, рост и деление клеток, мышечное сокращение, переваривание и усвоение пищи, синтез и распад всех биологических веществ, в т.

Другими словами, совокупность ферментативных реакций, строго локализованных в клетках и органах, составляет молекулярную основу жизнедеятельности организма. Основным отличием ферментов от химических катализаторов является высокая специфичность их действия, то есть каждый фермент действует на определенное вещество или на химическую связь определенного типа.

Высокая специфичность ферментов играет важную биологическую роль, так как благодаря этому свойству ферментов в организме происходит последовательное расщепление сложных веществ до более простых, лабораторная диагностика инфаркта миокарда (дипломная работа) или всасываются в кишечнике, или выводятся из организма.

Эти полипептиды в кишечнике под действием ферментов пептидаз расщепляются до аминокислот, которые всасываются в кровь и разносятся кровотоком в различные органы, где используются для синтеза белков, специфичных для данного организма.

Первый ферментный препарат экстракт из проростков ячменя, способствующий превращению крахмала в сахар был получен в 1814 г.

Лабораторная диагностика острого инфаркта миокарда

Позднее активное начало этого экстракта получило название фермента диастазы или амилазы. Кирхгофа послужили основой для использования ферментов лабораторная диагностика инфаркта миокарда (дипломная работа) пищевой промышленности - получения патоки и глюкозы из крахмала. В течение длительного времени не удавалось выделить ферменты в виде индивидуальных веществ, поэтому химическая природа их была неизвестна. Значительным стимулом к исследованиям в этом направлении явились работы русского биохимика А.

Сколько стоит написать твою работу?

Данилевского, который впервые разделил амилазу и трипсин сока поджелудочной железы. Данилевским метод адсорбции ферментов на гидроокиси алюминия послужил основой для дальнейших разработок препаративных методов получения очищенных лабораторная диагностика инфаркта миокарда (дипломная работа) индивидуальных ферментов. В конце 20-х гг. Нортропом впервые были получены в кристаллическом виде ферменты - уреаза и пепсин.

Эти работы, окончательно доказавшие белковую природу ферментов, послужили началом нового этапа в развитии препаративной химии ферментов. В настоящее время известно свыше полутора тысяч ферментов, из которых более ста получены в кристаллическом состоянии, то есть в наиболее очищенном виде.

Содержание подавляющего большинства ферментов лабораторная диагностика инфаркта миокарда (дипломная работа) органах и тканях настолько мало, что делает затруднительным определение их содержания в абсолютных количественных величинах напр. Поэтому о содержании ферментов в том или ином органе судят по его активности.

За единицу активности ферментов принимается такое его количество, которое в одну минуту катализирует превращение определенного количества субстрата - активность ферментов в биологических жидкостях, напр. Действие ферментов зависит от ряда факторов, среди которых наиболее важны температура и реакция среды. Широкие границы температурного оптимума для ферментов связаны с приспособительными и защитными функциями организма при состояниях, сопровождающихся повышением общей температуры тела лихорадка, различного рода инфекции и т.

Зависимость активности лабораторная диагностика инфаркта миокарда (дипломная работа) от температуры используется в медицинской практике, в частности в хирургии, для управления ходом химических реакций процессов обмена при некоторых экстремальных неотложных состояниях.

В этих условиях необходимо замедлить интенсивность обменных процессов, чтобы снизить потребление кислорода лабораторная диагностика инфаркта миокарда (дипломная работа).

Это возможно при снижении активности ферментов за счет снижения общей температуры организма. Для этих целей хирургами предложен метод гипотермии, когда путем охлаждения тела больного добиваются снижения скорости ферментативных реакций, замедления обмена веществ, а, следовательно, потребления кислорода.

В нормальных физиологических условиях активность ферментов в биологических жидкостях, в первую очередь в сыворотке крови, относительно низка по сравнению с их активностью в тканях. При ряде заболеваний и неблагоприятных воздействиях на организм, сопровождающихся нарушением структуры клеток и проницаемости клеточных мембран, ферменты тканей поступают в большом количестве в кровь - развивается гиперферментемия. Основой гиперферментемии является также увеличение синтеза ферментов.

При изменении оптимальных условий действия ферментов. Свойство ферментов чутко реагировать на различные воздействия используется в клинике в диагностических целях.

Наиболее широкое применение получили методы определения активности ферментов в сыворотке крови. Ценность этих методов заключается в том, что они могут помочь диагностировать заболевание на самых ранних стадиях его развития. Увеличение активности альдолазы в сыворотке крови наблюдается при эпидемическом гепатите, а характерные сдвиги в соотношении активности двух аминотрансфераз в сыворотке крови позволяют диагностировать на разных стадиях инфаркт миокарда инфекционный гепатит.

При мышечных дистрофиях отмечается значительное увеличение в сыворотке крови активности креатинкиназы. Большое значение при диагностике заболеваний почек имеет определение активности трансамидиназы. Определение активности фермента лизоцима в биологических жидкостях используют для диагностики лейкемии и некоторых заболеваний почек гломерулонефрита, невротического синдрома.

Особенно большую популярность среди клиницистов получили методы определения количественного и качественного состава изоферментов различных ферментов. Определение изоферментного спектра ЛДГ успешно применяют тогда, когда необходимо дифференцировать инфаркт миокарда и эмболию легочной артерии.

Рациональное использование ферментной диагностики при инфаркте миокарда

Ферменты нашли применение не только в диагностике заболеваний, но и при лечении некоторых из них энзимотерапия. Вскоре после открытия пепсина его стали применять как лекарственное средство при нарушении пищеварения. Довольно успешно применяются в клинике препараты трипсина и химотрипсина в качестве противовоспалительных и противоотечных средств. Хорошо зарекомендовал себя фермент плазмин, особенно в комбинации с гепарином.

Широкое применение в клинике нашли препараты гиалуронидазы лидазы, ронидазы для лечения процессов, связанных с разрастанием соединительной ткани при образовании келоидных рубцов.

С этой же целью используются препараты коллагеназы, получаемой из бактерий и обладающей высокой протеолитической активностью по отношению к коллагеновым волокнам соединительной ткани.

Этот фермент предотвращает образование грубых обезображивающих рубцов. Для лечения некоторых воспалительных заболеваний, в акушерской практике применяется лизоцим. С лечебной целью используются ингибиторы ферментов: Ферменты нашли самое широкое применение в практической деятельности человека.

Для объективной оценки получаемых результатов в лаборатории рекомендуется иметь собственные цифры нормальных значений. При выборе ферментативного теста необходимо сопоставлять время, прошедшее от момента появления клинических признаков ИМ у конкретного больного, с временем начала повышения и нормализации активности данного фермента у инфарктных больных.

Например, нет никаких оснований для исследования активности КФК-МВ или концентрации миоглобина в сыворотке крови пациента, госпитализированного через 10 дней после единственного болевого приступа. Наличие этой информации обеспечит в дальнейшем возможность объективной оценки индивидуальной динамики результатов ферментных тестов.

У больных ИМ оно составляет 0,76 и выше против 0,45 - 0,74 у здоровых лиц. При анализе результатов тестов необходимо помнить о том, что повышение активности ЛДГ-1-2, концентрации миоглобина не является абсолютным диагностическим критерием ИМ и может иметь место у больных с острой коронарной ишемией без формирования участков некроза миокарда.

В этом случае максимальные значения активности превышают нормальную величину не более чем в два раза, а нормализация наступает в течение 10 - 12ч. У некоторых больных с тромбоэмболией легочной артерии определяется небольшое, скоропреходящее повышение активности сывороточной КФК изоферментный профиль ЛДГ, типичный для острого ИМ. Электрофоретический метод определения изоформ ЛДГ является наиболее чувствительным информативным.

Лабораторная диагностика инфаркта миокарда (дипломная работа) последние годы важное для диагностики ИМ значение придается определению в крови уровня кардиоспецифического тропонина Т кТрТ - полипептида, входящего в состав миофибрил кардиомиоцитов и являющегося маркером разрушения клетки. Развитие острого ИМ сопровождается обширным разрушением кардиомицитов и значительным лабораторная диагностика инфаркта миокарда (дипломная работа) в кровь кТрТ, уровень которого может лабораторная диагностика инфаркта миокарда (дипломная работа) в 20 - 400.

Количество кТрТ в крови увеличивается пропорционально обширности и глубине ИМ и обнаруживается уже через 3 - 4ч после начала болевого приступа. Максимальный уровень кТрТ определяется на 3 - 4 сут. Уровень тяжелых цепей миозина начинает повышаться только с середины 2-х суток, превышая исходные значения в 5 - лабораторная диагностика инфаркта миокарда (дипломная работа) раз, и снижается через неделю после возникновения острого ИМ.

Для диагностики ИМ можно использовать и другие лабораторные лабораторная диагностика инфаркта миокарда (дипломная работа). Диагностические тесты группы 2 являются показателями прежде всего выраженности цитолиза В зависимости от реальных возможностей лаборатории с этими целями может быть использован любой из приведенных тестов.

Результаты динамического наблюдения за активностью ферментов в первом периоде дают основание судить о стабильности размеров участка формирующеюся некроза миокарда или об их прогрессирующем увеличении. О расширении зоны некроза с наибольшей специфичностью и чувствительностью свидетельствует появление 2-го пика гипермиоглобинемии, возникшей на фоне наметившейся тенденции к ее снижению. Результаты этих тестов, полученные во II и III периодах, позволяют контролировать дальнейшую динамику течения, диагностировать повторные ИМ и предсказывать развитие осложнений.

О развитии повторного ИМ свидетельствует кроме клинической картины повторное возрастание уровня ферментемии. В типичных случаях острого ИМ активность сывороточной АсАТ становится выше нормального уровня через 6 - 12 ч после появления клинических признаков, достигает максимума 8 - 10 раз выше нормы через 18 - 36 ч и возвращается к исходному уровню к 3 - 4 дню заболевания. Продолжительность гиперферментемии АсАТ как и других ферментов прямо пропорциональна степени максимального повышения.

Когда подъем активности связан с сопутствующими патологическими процессами хронический гепатит, панкреатит и др. Степень увеличения активности АсАТ не может однозначно характеризовать тяжесть поражения миокарда и в этом смысле имеет низкое прогностическое значение.

Недостатком его является значительно менее выраженный максимальный уровень гиперферментемии, на фоне которого труднее уловить и адекватно оценить динамические изменения активности; кроме того, повышение активности АсАТ наблюдается не у всех больных ИМ.

  • Степень увеличения активности АсАТ не может однозначно характеризовать тяжесть поражения миокарда и в этом смысле имеет низкое прогностическое значение;
  • Наиболее целесообразно определять миоглобин в крови в первые сутки после приступа болей.

В типичных случаях острого ИМ активность ЛДГ сыворотки крови повышается через 24 - 48 ч, достигает максимума 2 - лабораторная диагностика инфаркта миокарда (дипломная работа) раз выше нормы к 3 - 6 дню и снижается до исходного уровня на 8 - 14 день болезни. Повторный подъем активности ЛДГ в период наметившегося ее спада может свидетельствовать как о повторном ИМ, так и быть следствием вторичного поражения паренхимы печени, возникшего вследствие снижения сократительной способности инфицированной сердечной мышцы.

С учетом наибольшей продолжительности гиперферментемии ЛДГ определение активности этого фермента можно использовать для диагностики и наблюдения за течением ИМ у больных, поступивших в стационар через несколько дней после сердечного приступа.

VK
OK
MR
GP